有一些定義較不清楚的模組，只能用一些規則來描述它，而無法寫成像鋅指這樣的模組樣式。例如膜蛋白通常有α-螺旋可穿過膜，而將蛋白質固著在膜上，而這部份的蛋白質通常具有疏水性，因此可利用蛋白質的結構預測與親水性質，來推測蛋白質是否可能有這樣穿過膜的區域(transmembrane region)。例如在「羅倫佐的油」這部電影中所描述的 ALD 症的致病基因已被找到，有人發現它與酵母菌 peroxisome 中的 pat1 與 pat2 基因很像，而這兩個基因是膜蛋白，卻不是一個脂肪酸代謝酵素，因此推測它與長鏈脂肪酸的輸送(Hettema et al，1996) 有關係。
對一個新發現的蛋白質而言，若能瞭解其結構，或許就能猜測它如何執行它的功能。因此可先用 PepPlot 或 PeptideStructure 來預測結構。PepPlot 並不直接預測某個區域是什麼結構，只是將結構形成之機率繪出，供使用者自己判斷。而 PeptideStructure 則根據一些原則為使用者做判斷，但只計算出數據，必須另用 PlotStructure 將結果畫出。事實上不論是 PepPlot 或 PeptideStructure，在預測二級結構外，都同時預測親水性行為(hydropathy )，疏水性矩 ( hydrophobic moment ) 等。後α-螺旋在特定位置會出現特定性質的胺基酸。例如白胺酸拉鏈(leucine zipper ) 剛好在α-螺旋的一側，有一連串的白胺基酸出現，因為α-螺旋每一轉是 3.6 個胺基酸﹐所以大約每隔七個胺基酸(720° ) 就會出現在螺旋的同一側。這種排列的方式可用像 HelicalWheel 這樣的程式表現出來(圖 0-14)。又如在 intermediate filament 的蛋白質中，兩股α-螺旋會相絞而形成一個超螺旋(super-helix ) 在兩個螺旋交互作用之處會出現疏水性胺基酸，因此這些胺基酸也會出現在螺旋得一側。另有一些兩性的(amphiphilic ) α-螺旋一側是親水性的，另一側是疏水性，是否有這些規律性在 HelicalWheel 的輸出圖形中均可看的很清楚。不過問題是在於蛋白質中可能有多個 α -螺旋，怎麼知道那一段可能具有上述的特定胺基酸分佈呢 ? Moment 這程式的輸出可以幫助使用者判定那一個區域可能具有兩性的α-螺旋，值得用 HelicalWheel 做進一步的分析。
Last updated on 08/29/01